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Function follows form in plant immunity
Die Funktion folgt der Form in der Pflanzenimmunität


Germany
May 20, 2022

Scientists from the Max Planck Institute for Plant Breeding Research (MPIPZ) and the University of Cologne, Germany, have discovered a novel biochemical mechanism explaining how immune proteins defend plants against invading microorganisms. Their findings are published in the journal Cell.

We humans rely on our immune systems to protect us from diseases caused by harmful microorganisms. In a similar manner, plants also mount immune responses when invaded by harmful microbes. Key players in these plant immune responses are so-called immune receptors, which detect the presence of molecules delivered by foreign microorganisms and set in motion protective responses to repel the invaders.

A subset of these immune receptors harbours specialized regions known as toll-interleukin-1 receptor (TIR) domains and function as enzymes, special proteins that break down the molecule nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+), a highly abundant, multi-functional small molecule found in all living cells. Breakdown of NAD+, in turn, activates additional immune proteins, ultimately culminating in the so-called “hypersensitive response”, a protective mechanism that leads to the death of plant cells at sites of attempted infection as an effective way to protect the plant as whole. However, studies have shown that breakdown of NAD+, while essential, is not sufficient for plant protection, suggesting that additional mechanisms must be involved.

The authors, led by the corresponding authors, Jijie Chai, who is affiliated with the MPIPZ, the University of Cologne, and Tsinghua University in Beijing, China, Paul Schulze-Lefert from the MPIPZ, and Bin Wu from School of Biological Sciences, Nanyang Technological University, Singapore, examined the function of the TIR proteins and could show that these receptors not only broke down NAD+, but intriguingly possess an additional function – the TIR domains were also processing molecules with phosphodiester bonds, typically found in RNA and DNA, which are present in cells mainly as large, linear single- or double-stranded molecules. Using structural analysis, the authors could show that TIR proteins form different multi-protein structures for breakdown of NAD+ or RNA/DNA, explaining how one and the same protein can carry out two roles. To cleave the RNA/DNA molecules, the TIR proteins follow the contours of the RNA/DNA strands and wind tightly around them like pearls on a string.  The ability of TIR proteins to form two alternative molecular complexes is a characteristic of the entire immune receptor family. The exact shape of the TIR proteins thus dictates the respective enzyme activity.
 

The authors went on to show that this function itself was not enough for cell death, suggesting that specific small molecules generated by the breakdown of RNA and DNA were responsible. Using analytical chemistry, the scientists could identify the molecules as cAMP/cGMP (cyclic adenosine monophosphate/cyclic guanosine monophosphate), so-called cyclic nucleotides that are present in all kingdoms of life. Intriguingly, rather than the well-characterized 3’,5’-cAMP/cGMP, the authors analysis showed that the TIR domains were triggering the production of the so-called non-canonical 2’,3’-cAMP/cGMP, enigmatic “cousins”, whose precise roles have thus far been unclear. When they reduced TIR-mediated production of 2?,3?-cAMP/cGMP, cell death activity was impaired, demonstrating that the 2’,3’-cAMP/cGMP molecules are important for the plant immune response.

If 2’,3’-cAMP/cGMP promote cell death in plants in response to infection, then it stands to reason that their levels would be kept tightly in check. Indeed, the authors discovered that a known negative regulator of TIR function in plants, NUDT7, acts by depleting 2’,3’-cAMP/cGMP. Similar negative regulators are released by certain pathogenic microorganisms during infection inside plant cells, and the scientists could show that these pathogen proteins also deplete 2’,3’-cAMP/cGMP. This suggests that invading microorganisms have evolved clever strategies to disarm the 2’,3’-cAMP/cGMP-dependent plant defence mechanism for their own benefit.

Dongli Yu, one of three co-first authors of this study, together with Wen Song and Eddie Yong Jun Tan, sums up the significance of his study thus:

“We have identified a new role for the TIR domain of immune receptors in protecting plants against infection. Looking forward, identifying and characterizing the targets of 2’,3’-cAMP/cGMP will suggest novel strategies for making plants more resistant to harmful microbes and in this way contribute to food security.”

Original Publikation

Dongli Yu, Wen Song, Eddie Yong Jun Tan Li Liu, Yu Cao, Jan Jirschitzka, Ertong Li, Elke Logemann, Chenrui Xu, Shijia Huang, Aolin Jia, Xiaoyu Chang, Zhifu Han, Bin Wu, Paul Schulze-Lefert and Jijie Chai
TIR domains of plant immune receptors are 2′,3′-cAMP/cGMP synthetases
mediating cell death
Cell 2022
Source
 


 

Die Funktion folgt der Form in der Pflanzenimmunität

Wissenschaftler:innen des Max-Planck-Instituts für Pflanzenzüchtungsforschung (MPIPZ) und der Universität zu Köln haben einen Weg entdeckt, der erklärt, wie eine Proteinfamilie Pflanzen gegen mikrobielle Schaderreger verteidigen. Ihre Ergebnisse wurden jetzt in der Zeitschrift Cell veröffentlicht.
 

Wissenschaftler:innen des Max-Planck-Instituts für Pflanzenzüchtungsforschung (MPIPZ) und der Universität zu Köln haben einen Weg entdeckt, der erklärt, wie eine Proteinfamilie Pflanzen gegen mikrobielle Schaderreger verteidigen. Ihre Ergebnisse wurden jetzt in der Zeitschrift Cell veröffentlicht.

Wir Menschen verlassen uns auf unser Immunsystem, um uns vor Krankheiten zu schützen, die durch Schaderreger verursacht werden. In ähnlicher Weise reagieren auch Pflanzen auf das Eindringen schädlicher Mikroben mit einer Immunreaktion. Auslöser jeder pflanzlichen Immunantwort sind so genannte Immunrezeptoren, die nicht nur die Anwesenheit von Fremdmolekülen erkennen, die von mikrobiellen Schaderregern abgegeben werden, sondern anschließend auch wirksame Schutzreaktionen zur Abwehr der Eindringlinge in Gang setzen.

Alle Mitglieder einer Familie dieser pflanzlichen Immunrezeptoren enthalten ein charakteristisches Segment, das als Toll-Interleukin-1-Rezeptor (TIR)-Domäne bezeichnet wird und als Enzym arbeitet. Das TIR Enzym spaltet Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid (NAD+), ein in allen lebenden Zellen häufig vorkommendes, multifunktionales kleines Molekül. Der Abbau von NAD+ wiederum aktiviert weitere Immunproteine, die schließlich in der so genannten "hypersensitiven Reaktion" gipfeln, einem Schutzmechanismus, der zum Absterben von Pflanzenzellen an Berührungsstellen zum Schaderreger führt, um die Pflanze als Ganzes wirksam zu schützen. Studien haben jedoch gezeigt, dass der Abbau von NAD+ zwar wichtig ist, aber für wirksamen Pflanzenschutz noch nicht ausreicht, was darauf hindeutet, dass zusätzliche Mechanismen beteiligt sein müssen.

Die Autor:innen unter der Leitung der korrespondierenden Autoren Jijie Chai, der am MPIPZ, der Universität zu Köln und der Tsinghua-Universität in Peking, China, arbeitet, Paul Schulze-Lefert vom MPIPZ und Bin Wu von der School of Biological Sciences, Nanyang Technological University, Singapur, untersuchten die Funktion der TIR-Proteine. Sie konnten zeigen, dass diese Rezeptoren nicht nur NAD+ abbauen, sondern überraschend eine zusätzliche Funktion besitzen: Das TIR-Enzym spaltet auch Moleküle mit Phosphodiesterbindungen, wie sie typischerweise in RNA und DNA vorkommen, die in Zellen hauptsächlich als große, lineare ein- oder doppelsträngige Moleküle vorliegen. Mit Hilfe von Strukturanalysen konnten die Wissenschaftler:innen zeigen, dass die TIR-Proteine zwei unterschiedliche Raumstrukturen für die Spaltung von NAD+ oder RNA/DNA bilden, was erklärt, wie ein und dasselbe Protein zwei Aufgaben erfüllen kann.

original

Um die RNA/DNA-Moleküle zu spalten, folgen die TIR-Proteine der Kontur der RNA/DNA-Stränge und wickeln sich eng um sie wie Perlen auf einer Schnur.  Die Fähigkeit der TIR-Proteine durch unterschiedliche Aneinanderlagerung zwei alternative Raumstrukturen von Molekülkomplexen zu bilden, ist ein Merkmal der gesamten Immunrezeptorfamilie. Im Unterschied zu einem Gestaltungsleitsatz aus Design und Architektur in der die Form der Funktion folgt, ist es bei den TIR-Proteinen genau umgekehrt: die Funktion, also die jeweilige Enzymaktivität, folgt der jeweiligen TIR-Raumstruktur.

Die Autor:innen konnten zeigen, dass die Spaltung von RNA/DNA Molekülen durch TIR-Proteine noch nicht für die Aktivierung des Zelltodes von Pflanzenzellen ausreicht. Spezifische kleine Moleküle, die beim Abbau von RNA und DNA entstehen, sind dafür verantwortlich. Mit Hilfe der analytischen Chemie konnten die Wissenschaftler:innen die Moleküle als cAMP/cGMP (zyklisches Adenosinmonophosphat/zyklisches Guanosinmonophosphat) identifizieren, sogenannte zyklische Nukleotide, die in allen Lebewesen vorkommen. Interessanterweise zeigte die Analyse der Autor:innen, dass die TIR-Domänen statt der gut charakterisierten 3′,5′-cAMP/cGMP Moleküle die Produktion von deren ‚Cousins‘, den so genannten nicht-kanonischen 2′,3′-cAMP/cGMP Molekülen auslösten - deren genaue Rolle bisher rätselhaft war. Wenn die Autor:innen die TIR-vermittelte Produktion von 2′,3′-cAMP/cGMP verringerten, war die Zelltodaktivität beeinträchtigt, was zeigt, dass die 2′,3′-cAMP/cGMP-Moleküle für die pflanzliche Immunantwort wichtig sind.

Wenn 2′,3′-cAMP/cGMP den Zelltod in Pflanzen als Reaktion auf eine Infektion fördern, dann ist es nur konsequent, dass deren Molekülspiegel in gesunden Pflanzen streng kontrolliert wird. In der Tat entdeckten die Forschenden, dass ein negativer Regulator der TIR-Funktion in Pflanzen, das Enzym NUDT7, die Spaltung der zyklischen 2′,3′-cAMP/cGMP Nukleotide bewirkt. Bemerkenswerterweise werden ähnliche negative Regulatoren von bestimmten pathogenen Mikroorganismen während der Infektion in Pflanzenzellen freigesetzt, und diese Studie konnte zeigen, dass diese pathogenen Proteine ebenfalls 2′,3′-cAMP/cGMP spalten. Dies zeigt, dass einige Mikroorganismen clevere Strategien entwickelt haben, um den 2′,3′-cAMP/cGMP-abhängigen pflanzlichen Abwehrmechanismus zu ihrem eigenen Vorteil lahm zu legen.

Dongli Yu, einer der drei Erstautoren dieser Studie, zusammen mit Wen Song und Eddie Yong Jun Tan, fasst die Bedeutung seiner Studie so zusammen:

„Wir haben eine neue Rolle für die TIR-Domäne von Immunrezeptoren zum Schutz von Pflanzen vor Infektionen identifiziert. Zukunftsweisend wird die Identifizierung von Andockstellen der 2′,3′-cAMP/cGMP Nukleotide in Zellen zu neuen Strategien führen, um Pflanzen widerstandsfähiger gegen schädliche Mikroben zu machen und auf diese Weise zur Ernährungssicherheit beitragen."

Original Publikation

Dongli Yo, Wen Song, Eddie Yong Jun Tan, Li Liu, Yu Cao, Jan Jirschitzka, Ertong Li, Elke Logemann, Chenrui Xu, Shijia Huang, Aolin Jia, Xiaoyu Chang, Zhifu Han, Bin Wu, Paul Schulze-Lefert and Jijie Chai
TIR domains of plant immune receptors are 2′,3′-cAMP/cGMP synthetases
mediating cell death
Cell 2022, doi.org/10.1016/j.cell.2022.04.032

Source



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Website: http://www.mpiz-koeln.mpg.de

Published: May 20, 2022

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